| CAS NO: | 412960-54-4 |
| 包装 | 价格(元) |
| 5mg | 电议 |
| 10mg | 电议 |
| 25mg | 电议 |
| Physical Appearance | A crystalline solid |
| Storage | Store at -20°C |
| M.Wt | 630.44 |
| Cas No. | 412960-54-4 |
| Formula | C27H25Cl2N7O7 |
| Solubility | Soluble in DMSO |
| Chemical Name | 3-(4-chlorophenyl)-1-((R)-3-(4-chlorophenyl)-5,5-dimethyl-1-(2-((E)-2-((Z)-3-(5-nitrofuran-2-yl)allylidene)hydrazinyl)-2-oxoethyl)-2-oxoimidazolidin-4-yl)-1-hydroxyurea |
| Canonical SMILES | ClC1=CC=C(C=C1)N2[C@@H](C(C)(C)N(CC(N/N=C/C=C\C3=CC=C([N+]([O-])=O)O3)=O)C2=O)N(C(NC(C=C4)=CC=C4Cl)=O)O |
| 运输条件 | 蓝冰运输或根据您的需求运输。 |
| 一般建议 | 为了使其更好的溶解，请用37℃加热试管并在超声波水浴中震动片刻。不同厂家不同批次产品溶解度各有差异，仅做参考。若实验所需浓度过大至产品溶解极限，请添加助溶剂助溶或自行调整浓度。溶液形式一般不宜长期储存，请尽快用完。 |
Eeyarestatin I（EerI [1]）是内质网相关性降解（ERAD）抑制剂，扰乱内质网（ER）体内平衡，并具有类似于Bortezomib的抗肿瘤活性。ESI诱导JEKO-1细胞死亡，IC50值为4±1.2 μM[2]。ESI也是蛋白质转运的有效抑制剂。ESI对ER转运和N-糖基化的体外IC50值约为70 μM[1]。
ERAD途径可以清除错误折叠的ER蛋白质，及时从ER中清理错误折叠的蛋白，能维持ER稳态[2]。N-糖基化是最常见的和多功能的蛋白质修饰，作用于Asn-Xaa-Ser/Thr sequon天冬酰胺的β酰胺键上。ER甘露糖苷酶I可能引发折叠不当的糖蛋白靶向降解[4]。
在A9细胞中，与Me2SO相比，EerI使多泛素化的MHC I类分子重链（HC）蛋白在细胞质中积累。与MG132相比， EerI导致细胞生成极少量的去泛素化去糖基化HC分子，尽管此数量与积累的多泛素化HC数量接近[5]。在H1299细胞中，与对照相比，连续24小时给予EerI显著（P< 0.01）减少细胞增殖（24.0％）[6]。
在无胸腺裸鼠中，皮下注射Matrigel与H1299细胞（8×106）后的第2天和第6天给予10 μM的EerI，与DMSO对照组相比，EerI显著减少肿瘤的生长[6]。
参考文献：
[1]. Benedict C. S. Cross, Craig McKibbin, Anna C. Callan, et al. Eeyarestatin I inhibits Sec61-mediated protein translocation at the endoplasmic reticulum. Journal of Cell Science, 2009, 122:4393-4400.
[2]. Qiuyan Wang, Bidhan A. Shinkre, Jin-gu Lee, et al. The ERAD Inhibitor Eeyarestatin I Is a Bifunctional Compound with a Membrane-Binding Domain and a
p97/VCP Inhibitory Group. PLoS ONE, 2010, 5(11):e15479.
[3]. Shifra Ben-Dor, Nir Esterman, Eitan Rubin, et al. Biases and complex patterns in the residues flanking protein N-glycosylation sites. Glycobiology, 2004, 14(2):95-101.
[4]. Myriam Ermonval, Claudia Kitzmüller, Anne Marie Mir, et al. N-glycan structure of a short-lived variant of ribophorin I expressed in the MadIA214 glycosylation-defective cell line reveals the role of a mannosidase that is not ER mannosidase I in the process of glycoprotein degradation. Glycobiology, 2001, 11(7):565-576.
[5]. Qiuyan Wang, Lianyun Li and Yihong Ye. Inhibition of p97-dependent Protein Degradation by Eeyarestatin I. Journal of Biological Chemistry, 2008, 283(12):7445-7454.
[6]. Christopher W. Valle, Taehong Min, Manish Bodas, et al. Critical Role of VCP/p97 in the Pathogenesis and Progression of Non-Small Cell Lung Carcinoma. PLoS ONE, 2011, 6(12): e29073.
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