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Phalloidin
本产品不向个人销售，仅用作科学研究，不用于任何人体实验及非科研性质的动物实验。
Phalloidin图片
CAS NO:17466-45-4
包装:1mg
市场价:2940元

产品介绍

化学性质

Physical AppearanceA crystalline solid
StorageStore at -20°C
M.Wt788.87
Cas No.17466-45-4
FormulaC35H48N8O11S
SolubilitySoluble to 1 mg/ml in sterile water
Chemical NameA name could not be generated for this structure.
Canonical SMILESO[C@@H]1C[C@H](C(N[C@@H](C)C(N[C@@H](C(N[C@@H](C(N[C@@H]2C)=O)C[C@](CO)(C)O)=O)CC3=C(NC4=CC=CC=C34)SC[C@H]5NC([C@H]([C@H](C)O)NC2=O)=O)=O)=O)N(C5=O)C1
运输条件蓝冰运输或根据您的需求运输。
一般建议为了使其更好的溶解，请用37℃加热试管并在超声波水浴中震动片刻。不同厂家不同批次产品溶解度各有差异，仅做参考。若实验所需浓度过大至产品溶解极限，请添加助溶剂助溶或自行调整浓度。溶液形式一般不宜长期储存，请尽快用完。

资料参考

Phalloidin（鬼笔环肽）是一种来源于毒蕈类鬼笔鹅膏（Amanita phalloides）的环状七肽毒素，以高亲和力（Kd= 20 nM）选择性地结合丝状肌动蛋白（F-actin），而不会与单体肌动蛋白（G-actin）结合[1]。

肌动蛋白以两种形式存在，即单体和多聚体。肌动蛋白单体为球形，其表面上有一ATP结合位点。肌动蛋白单体一个接一个连成一串肌动蛋白链，两串这样的肌动蛋白链互相缠绕扭曲成一股微丝。这种肌动蛋白多聚体又被称为丝状肌动蛋白。鬼笔环肽与丝状肌动蛋白（微丝）的结合，阻止了微丝的解离，稳定了微丝结构[2]，破坏了微丝的聚合和解聚的动态平衡。

将荧光染料如Cy染料和FITC等与鬼笔环肽进行偶联，偶联物常用在组织切片、固定细胞、透化的细胞和无细胞的实验中选择性地标记 F-actin，广泛应用于微丝骨架在细胞中的成像[3]。标记后的鬼笔环肽对大细丝和小细丝具有相似的亲和力，无论是动植物来源的肌肉细胞或非肌肉细胞，按照每一个肌动蛋白亚基约与一个鬼笔环肽分子的计量比结合。这种成像优于抗体染色：鬼笔环肽无物种限制，且几乎不存在非特异性染色，染色区和非染色区域对比极其明显。因此，鬼笔环肽衍生物特别适合替代肌动蛋白（Actin）抗体进行相关研究。由于它们不与单体 G-actin发生结合，这与某些抗肌动蛋白的抗体有所不同。

鬼笔环肽和Jasplakinolide对丝状肌动蛋白的作用不同[4]。

References:

[1] Estes JE, Selden LA, Gershman LC. Mechanism of action of phalloidin on the polymerization of muscle actin. Biochemistry. 1981 Feb 17;20(4):708-12.

[2] Oda T, Namba K, Maéda Y. Position and orientation of phalloidin in F-actin determined by X-ray fiber diffraction analysis. Biophys J. 2005;88(4):2727–2736.

[3] Melak M, Plessner M, Grosse R. Actin visualization at a glance. J Cell Sci. 2017 Feb 1;130(3):525-530.

[4] Pospich S, Merino F, Raunser S. Structural Effects and Functional Implications of Phalloidin and Jasplakinolide Binding to Actin Filaments. Structure. 2020 Feb 12.

试验操作

Cell experiment:[2]

Cell lines

Mouse 3T3 and rat kangaroo PtK2 cells

Reaction Conditions

0.2 or 1 mM phalloidin in 0.14 M KCI (Me2SO concentration 0.4 or 2%), for 3 h incubation

Applications

When phalloidin was injected into cells, it recruited the less highly polymerized forms of actin and/or G actin, to form "islands" of aggregated actin in a focal plane above the stress fibers. In addition, microinjection of phalloidin interfered cell locomotion and cell growth in a concentration-dependent manner.

Note

The technical data provided above is for reference only.

References:

1. Chazotte B. Labeling cytoskeletal F-actin with rhodamine phalloidin or fluorescein phalloidin for imaging. Cold Spring Harb Protoc. 2010 May;2010(5):pdb.prot4947.

2. Wehland J, Osborn M, Weber K. Phalloidin-induced actin polymerization in the cytoplasm of cultured cells interferes with cell locomotion and growth. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1977, 74(12): 5613-5617.