丝氨酸/苏氨酸激酶 p21 激活的激酶 (PAK) 家族参与许多细胞进程，包括细胞骨架重组、MAPK 信号转导、凋亡信号转导、吞噬性 NADPH 氧化酶调控、生长因子诱导的神经突增生 (1,2)。现已报道了许多诱导 PAK 活性的机制。Rac/cdc42 结合 PAK 的氨基末端周围的 CRIB（或 PBD）结构域会导致 PAK 自磷酸化和构象变化 (1)。PDK 在 Thr423 位点磷酸化 PAK1 会诱导 PAK1 激活 (3)。现已发现许多自磷酸化位点，包括 PAK1 的 Ser199 和 Ser204 与 PAK2 的 Ser192 和 Ser197 (4,5)。自磷酸化位点位于氨基末端抑制结构域，因此可假设该区域的修饰会防止激酶恢复到失活构象 (6)。研究表明，PAK1 Ser144 或 PAK3 Ser139（位于激酶抑制结构域）磷酸化会影响激酶活性 (7)。PAK1 Ser21 或 PAK2 Ser20 的磷酸化可调控与接头蛋白 Nck 的结合 (8)。就氨基末端调节域而言，PAK4、PAK5/7 和 PAK6 与 PAK1-3 具有较低的序列相似性 (9)。PAK4 Ser474（一个与 PAK1 Thr423 类似的位点）磷酸化在调节 PAK4 的活性和功能中发挥重要作用 (10)。PAK 家族成员在人类癌症中被广泛表达，并且经常被过度表达（11,12）。