蛋白泛素化和去泛素化是由泛素化酶 (UBE) 和去泛素化酶 (DUB) 催化的可逆过程 (1,2)。DUB 可分为 5 个亚家族：USP、UCH、OTU、MJD 和 JAMM (1,2)。OUT 亚家族包括大约 100 种假定的半胱氨酸蛋白酶，这些蛋白酶与果蝇的卵巢肿瘤基因产物具有同源性 (3)。OTUB1 和 OTUB2（包含 OUT 结构域的 Ubal 结合蛋白）与任何已知的 DUB 并无明显的相似性，但它们是亲近同源物，具有一个含有保守半胱氨酸、组氨酸和天冬氨酸残基的 OUT 结构域，这些残基可定义半胱氨酸蛋白酶的假定催化三分子。此外，OTUB1 和 OTUB2 的序列分析表明存在假定 Ub-互作基序 (UIM) 和 Ub 相关结构域 (UBA)，这些都是可调节蛋白质泛素化的蛋白的特征。OTUB1 和 OTUB2 还有一个假定的胞核定位信号 (NLS) 和一个共同基序 LxxLL，该基序可介导转录共激活因子和胞核激素受体之间的相互作用 (4)。
OTUB1 存在两种由选择性剪切产生的同工型，较短的 31 kDa 同工型普遍表达，而较长的 35 kDa 同工型 (ARF-1) 的表达模式更为局限，并且多数可以在淋巴器官中检测到 (5)。生化分析表明，与 K63 连接的聚泛素链相比，OTUB1 倾向于剪切 K48 连接的聚泛素链，并且能够剪切 NEDD8，而不是 SUMO-1、-2 和 -3 或 ISG15 接合物 (6)。OTUB1 同工型可调节 E3 连接酶 GRAIL 的稳定性，从而参与 CD4⁺ T 细胞的无反应性诱导 (5)。最近发现，OTUB1 可通过一个与 OTUB1 DUB 活性无关的新机制来结合和抑制 UBE2N 的 E2 活性，因此会减弱 E3 连接酶 RNF168 促进 DNA 双链损伤的泛素依赖性修复能力 (7)。OTUB1 还可抑制 MDM2 依赖的 p53 泛素化，而不依赖于其催化活性，这个过程主要通过抑制 MDM2 同源物 E2 UbcH5 的活性完成 (8)。