磷酸酪氨酸和 3-磷酸肌醇的双接头蛋白 (DAPP1/BAM32) 是一种细胞浆接头蛋白，能介导 B 细胞受体 (BCR) 下游信号转导所需的分子募集和相互作用 (1)。DAPP1/BAM32 蛋白包含一个氨基末端 SH2 结构域和一个结合 PI3K 衍生磷酸肌醇（即 PIP₃）的羧基末端普列克底物蛋白同源性 (PH) 结构域。激活 BCR 后，DAPP1/BAM32 在特定酪氨酸残基被磷酸化，并从细胞浆转位到膜。研究表明，DAPP1/BAM32 的磷酸化和转位高度依赖于 PI3K 信号转导 (2,3)。氨基末端 SH2 结构域结合 PLCγ2 和其他酪氨酸磷酸化靶标。作为这些相互作用的结果，DAPP1/BAM32 能够协调在不同信号转导通路蛋白间的膜定位相互作用，进而调节受体激活产生的反应 (1,4)。DAPP1/BAM32 表达主要集中在 B 淋巴细胞中；在树突细胞 (DC) 成熟期间高表达以及被定位到 DC 和同种异基因 T 细胞之间的接触位点表明，DAPP1/BAM32 接头蛋白可能通过 MHC I 型介导的信号转导通路在激活 T 细胞的过程中发挥作用 (5)。
研究表明，Tyr139 处的 DAPP1/BAM32 磷酸化为 PI3K 依赖型，需要在 DAPP1/BAM32 中具有完整 PH 域，且可能由磷酸肌醇膜诱导 DAPP1/BAM32 (6) 后由 Src 家族激酶进行。封闭 Tyr139 处的 DAPP1/BAM32 磷酸化，可抑制 BCR 内化并降低细胞F肌动蛋白水平，这表明 DAPP1/BAM32 的磷酸化可在调节激活的 BCR 产生肌动蛋白依赖性内在化中起作用7,8。