盐诱导激酶 1 (SIK1) 最初被发现是高盐摄食大鼠中肾上腺皮质组织的一种丝氨酸/苏氨酸激酶 (1)。SIK1 是一种 SNF1/AMPK 家族激酶，能自磷酸化 (1)。SNF2 是 SIK1 的一种同工型，在脂肪组织中特异性表达，可在脂肪细胞分化期间被诱导 (2)。研究表明，SIK2 可在 Ser794 位点磷酸化人胰岛素受体底物 (IRS-1)。有证据表明，在糖尿病小鼠的白色脂肪细胞中，SIK2 表达和活性升高，这些发现说明 SIK2 可能在调控脂肪细胞的胰岛素信号转导和胰岛素抵抗的发生中发挥作用 (2,3)。在空腹后进食过程中，胰岛素会诱导 Akt2 介导的 SIK2 在Ser358 位点磷酸化，进而激活激酶 (4)。激活的 SIK2 随后诱导 Torc2 在Ser171 位点 磷酸化，导致转录共激活蛋白从胞核转位到细胞浆以被泛素通路降解，从而抑制糖异生基因表达 (4)。
在针对肿瘤相关抗原的筛选中鉴定出 SIK3，该抗原可促进细胞增殖并显示出在卵巢癌中的表达增加（5）。对 SIK3 基因敲除小鼠的分析确定了通过调节 HDAC4 的亚细胞定位在骨骼发育中的关键作用。（6）其他研究还发现 SIK3 可以调节肝脏中的葡萄糖和脂质代谢（7）。在非小细胞肺癌模型中发现 SIK1 和 SIK3 介导了 LKB1 的肿瘤抑制活性 (8）。