白介素 -1 (IL-1) 受体相关激酶 (IRAK) 是一种丝氨酸/苏氨酸特异性激酶，能够以 IL-1 诱导的方式与 IL-1 受体同时沉淀 (1)。哺乳动物的 IRAK 家族分子有四个成员（IRAK1、IRAK2、IRAK3/IRAK-M 和 IRAK4）。IL-1 与 IL-1 I 类受体 (IL-1RI) 的结合会促进形成包含 IL-1RI、AcP、MyD88 和 IRAKs 的复合体 (2)。IRAK 在经过 IL-1 刺激后能够在短时间内自磷酸化。随后的事件涉及 IRAK 从 IL-1RI 复合体上解离、泛素化并与两个以下膜结合蛋白结合：TAB2 和 TRAF6。产生的 IRAK-TRAF6-TAB2 复合体释放到细胞浆中并激活蛋白激酶的级联反应，包括 TAK1、IKKs 和应激激活激酶 (3)。
IL-1R/TLR（Toll 样受体）连接后，IRAK1 和 IRAK4 被接头蛋白 MyD88 迅速募集到受体 (4)。IRAK1 在 Thr209 和 Thr387 位点被 IRAK4 磷酸化 (5)，随后在不同结构域中连续自磷酸化。与 IRAK1 和 IRAK4 不同，IRAK2 和 IRAK-M 不具有较高的激酶活性，尽管它们在过表达时仍可激活 NF-κB (6,7)。IRAK2 缺失反义寡核苷酸会抑制 IL-1 介导的 NF-κB 激活 (8)。与其他在单核细胞/巨噬细胞中呈最高水平表达的家族成员相比，IRAK-M 表达受限 (6)。针对 IRAK-M 敲除小鼠的研究表明，IRAK-M 可能会阻止 IRAK1 和 IRAK4 与 MyD88 分离以及之后与 TRAF6 形成复合体，从而对 TLR 信号转导和先天性免疫应答起负调节因子作用 (9)。