具有 caspase 召集结构域的凋亡阻遏蛋白 (ARC)，也被独立地鉴定为肌肉富集的胞质蛋白 (MYP)，是一种调控凋亡的 CARD 结构域蛋白 (1)。ARC 蛋白 CARD 结构域与其他细胞死亡调节物（包括caspase-2、caspase-9、RAIDD 和 Apaf-1）中的结构域高度同源 (2)。NOL3 基因既编码胞质 ARC 蛋白，也编码一种参与 RNA 剪接的 30 kDa 核仁蛋白 (Nop30)。ARC 从 NOL3的亚型 2 编码，而通过选择性剪切产生的亚型 1 编码 Nop30。ARC 蛋白和 Nop30 蛋白有相同的氨基末端序列 (3)。调查研究表明，ARC 可以与胱天蛋白酶-8 和胱天蛋白酶-2 结合并通过参与受体蛋白 Fas、TNFR1、和 DR3 的內源通路抑制凋亡 (1)。进一步的研究表明，ARC 抗凋亡机制可能既包含固有（线粒体）通路也包含外来（死亡受体）通路 (4)。除结合 caspase 之外，ARC 还可以破坏与死亡结构域 Fas 和 FADD 的相互作用，这会抑制死亡诱导信号转导复合体 (DISC) 装配。ARC 的 CARD 结构域可以通过与促凋亡蛋白 Bax 结合来抑制固有凋亡 (5)。要导引 ARC 至线粒体，需要肌酸激酶 2 在 Thr149 位点磷酸化 ARC (6)。ARC 能够抑制程序性坏死，后者是一种在阻断向 TNFR1 召集 RIP1 时会触发的编程坏死通路 (7)。ARC 蛋白的表达在正常条件下主要见于终末分化的细胞中并且可在多种癌中被明显诱导，包括胰腺癌、结直肠癌、乳腺癌、肺癌、胶质母细胞瘤、肝癌、肾癌、黑色素瘤和急性髓性白血病（1、8-12）。