蛋白质乙酰化是在蛋白质内部赖氨酸残基（ε-氨基乙酰化）处和在蛋白质氨基末端的多个氨基酸残基处（α-氨基乙酰化）发生的常见修饰。N-α-乙酰转移酶 ARD1 同源物 A 蛋白（ARD1A，也称作 NAA10）和高度同源的 N-α-乙酰转移酶 ARD1 同源物 B 蛋白（ARD1B，也称作 ARD2 或 NAA11）是氨基末端乙酰转移酶复合体 (NatA) 的互斥催化性亚基 (1-3)。该复合体由 ARD1A 或 ARD1B 和 N-α-乙酰转移酶15 (NAA15) 辅助蛋白组成，定位至核糖体，并在蛋白质翻译期间，在起始子甲硫氨酸剪切后，乙酰化 Ser、Ala-、Gly-、Thr-、Cys-、Pro- 和 Val-氨基末端 (1-5)。与 ε-氨基乙酰化类似，氨基末端 α-氨基乙酰化起到以下作用：调节蛋白质稳定性、活性、细胞定位和蛋白质间相互作用 (4,5)。研究表明，ARD1A 中的缺陷造成氨基末端乙酰转移酶缺乏症 (NATD)，其导致出生后生长重度延迟和缺陷 (6)。

除作为 NatA 复合体中的氨基末端乙酰转移酶发挥作用之外，游离的 ARD1A 蛋白和 ARD1B 蛋白通过 ε-氨基乙酰化多种靶标蛋白（包括 HIF-1α、β-联蛋白和 AP-1 转录因子）中的赖氨酸残基的，调节细胞生长和分化 (7-9)。在常氧条件下， ARD1A 介导 HIF-1α 在 Lys532 处的乙酰化，可增强 VHL 的结合作用，导致 HIF-1α 的泛素化及降解增加，并造成涉及血管生成、凋亡、细胞增殖和葡萄糖代谢的 HIF-1α 靶标基因下调 (7)。低氧条件下， ARD1A 的表达减少有助于稳定 HIF-1α 和上调靶标基因 (7)。ARD1A 还通过乙酰化和激活 β-联蛋白和 AP-1 转录因子，刺激细胞周期蛋白 D1 表达，进而促进细胞增殖和肿瘤形成 (8,9)。有趣的是，ARD1A 的乙酰转移酶活性受 Lys136 处的自体乙酰化调节，ARD1A 促进增殖和肿瘤形成的能力需要这种自体乙酰化 (9)。研究表明， ARD1 蛋白在多种癌症（包括乳腺癌、前列腺癌、肺癌和结直肠癌）中过量表达 (10-13)。