蛋白精氨酸 N-甲基转移酶 1 (PRMT1) 是蛋白精氨酸 N 甲基转移酶 (PRMT) 蛋白家族的一员，该家族可催化 S-腺苷甲硫氨酸 (AdoMet) 的甲基转移到精氨酸的胍基氮原子上 (1)。所有 PRMT 蛋白会催化单甲基精氨酸 I 型 PRMT（PRMT1、3、4 和 6）的形成，并增加一个额外的甲基，从而产生一个不对称的二甲基精氨酸，而 II 型 PRMT（PRMT 5 和 7）则会产生对称的二甲基精氨酸 (1)。单甲基精氨酸（而非二甲基精氨酸）可以通过 PADI4 等酶催化的脱氨基来转化为瓜氨酸 (2)。包括 PRMT1 在内的多数 PRMT 能甲基化在富含甘氨酸 - 精氨酸 (GAR) 的蛋白结构域内发现的精氨酸残基，如 RGG、RG 和 RXR 重复序列 (1)。而 PRMT4/CARM1 和 PRMT5 可甲基化 PGM（富集脯氨酸、甘氨酸和蛋氨酸）基序内的精氨酸残基 (3)。PRMT1 能甲基化组蛋白 H4 的 Arg3 位点，并且能与 p300/CBP 协同作用通过核受体蛋白增强转录激活 (4-6)。此外，PRMT1 能甲基化孤儿核受体 HNF4 (6)、不均一核糖核蛋白 (hnRNP) 颗粒组分 (7)、RNA 结合蛋白 Sam68 (8)、白介素增强子结合因子 3 (ILF3) (9) 以及干扰素-α 和 β 受体 (10) 等多种非组蛋白。这些相互作用表明在转录调节、mRNA 加工和信号转导中所发挥的其他作用。mRNA 选择性剪切会产生三种具有酶促活性的 PMRT1 同工型，它们在氨基末端区域上存在差异 (11)。PRMT1 位于细胞核或细胞浆（具体取决于细胞类型）(12,13) 以及多种不同的蛋白复合体中。ILF3、TIS21 和白血病相关的 BTG1 蛋白能结合 PRMT1，从而调节其甲基转移酶活性 (9,14)。