胞核癌基因 Fos 家族包括 c-Fos、FosB、Fos-相关抗原 1 (FRA1) 和 Fos-相关抗原 2 (FRA2) (1)。尽管大多数 Fos 蛋白以单一同工型形式存在，但 FosB 蛋白却以两种同工型形式存在：全长 FosB 和较短的 FosB2（Delta FosB）都缺少羧基末端的 101 氨基酸（1- 3）。Fos 蛋白的表达可由各种胞外刺激快速且瞬间诱导，这些刺激包括生长因子、细胞因子、神经递质、多肽激素和应激反应。Fos 蛋白与 Jun 蛋白（c-Jun、JunB 和 JunD）二聚化以形成激活蛋白-1 (AP-1)，一种与 TRE/AP-1 元件结合并激活转录的转录因子。Fos 蛋白和 Jun 蛋白包含可介导二聚化的亮氨酸拉链基序和一个与 DNA 结合的毗邻碱性结构域。各种 Fos/Jun 异二聚体在反式激活 AP-1 依赖性基因方面的能力不同。Erk 激酶引起的 Fos 蛋白磷酸化对胞外刺激应答后，除了表达增加外，还可能会进一步增强转录活性 (4-6)。Erk5 引起的 c-Fos 在 Ser32 和 Thr232 的磷酸化增强了蛋白质稳定性及核定位 (5)。Erk1/2 引起的 FRA1 在 Ser252 和 Ser265 的磷酸化增强了蛋白质稳定性并导致 FRA1 在癌细胞中过量表达 (6)。生长因子刺激后，FosB 和 c-Fos 的表达在静息成纤维细胞中立即开始，但是持续时间很短，蛋白水平在几小时后便消失了 (7)。FRA1 和 FRA2 表达持续的时间更长，并且可以在非同步生长的细胞中检测到它的相对水平 (8)。去调控的 c-Fos、FosB 和 FRA2 表达可能导致肿瘤性细胞转化；但 δ FosB 不能转化细胞 (2,3)。
δ FosB 蛋白由 FosB 基因编码并且通过选择性剪切过程产生。这种较短的同工型没有含泛素化位点的羧基端 FosB 区域，因此可产生更稳定的 δ FosB 蛋白的 (9)。长期用药时，诱导的 δ FosB 蓄积于选择的脑区域 (10-12)，它在这些区域与 JunD 相互作用以形成长效的活性 AP-1 复合体（13）。这种复合体可能代表一种促进成瘾状态开始并维持成瘾状态的分子开关 (14,15)。