Eps15（EGFR 通路底物 15）最初作为 EGFR 的激酶活性的底物被发现 (1)。Eps15 具有一个包含如下部分的三联结构：一个含有三个进化上保守的 EH 蛋白质-蛋白质相互作用结构域的氨基末端部分、一个组成型寡聚化需要的中央推定性卷曲螺旋区和一个含有氨基酸三联体 Asp-Pro-Phe 多拷贝（它们构成 AP2 结合结构域）的羧基末端结构域。羧基末端结构域还含有两个泛素相互作用基序 (UIMs)，后一个基序是 Eps15 与泛素结合不可或缺的 (1)。几条证据线索支持 Eps15 在笼形蛋白介导的内吞（包括突触小泡内吞）中的作用。Eps15 与 AP2 以及涉及内吞和/或突触小泡再循环的其他蛋白质（如突触伸蛋白 1 和 epsin）结合。另外，Eps15 与质膜笼形蛋白被膜小窝和小泡的标记物共定位 (2)。Eps15 调节 c-Met (3) 和 EGFR R (4) 的内体转运，可能通过借用泛素标签和其 UIMs 之间的相互作用，募集泛素化受体至笼形蛋白被膜小窝的边缘来调节。

EPS15 基因产生两个同工型，认为这两个同工型常驻于不同的亚细胞位置并且因此涉及内体转运的不同方面 (5)。人 EPS15 已经定位至染色体 1p31-p32，这是一个呈多个非随机染色体异常（包括神经母细胞瘤中缺失和急性淋巴母细胞白血病和髓性白血病中易位）的区域。研究已经证实，两个易位 t(1;11)(p32;q11) 存在于髓性白血病罕见病例中，其中 Eps15 基因与 HRX 基因融合，产生两个相互的融合基因 (6)。