Bcl-2 家族由进化上保守的多种蛋白质组成，这些蛋白质含有通过控制线粒体膜通透性和细胞色素 C 释放调节凋亡的 Bcl-2 同源结构域 (BH) (1-3)。已经鉴定到介导蛋白质相互作用的四种 BH 结构域 (BH1-4)。基于功能和序列同源性，该家族可以划分成三组：促存活成员包括 Bcl-2、Bcl-xL、Mcl-1、A1 和 Bcl-w；促凋亡蛋白包括 Bax、Bak 和 Bok，并且“仅含 BH3”蛋白包括 Bad、Bik、Bid、Puma、Bim、Bmf、Noxa 和 Hrk。促进死亡的和抑制死亡的 Bcl-2 家族成员之间的相互作用导致其中促凋亡蛋白和抗凋亡蛋白的比率控制细胞转归的变阻器模型 (4)。因此，促存活成员通过结合于并拮抗促死亡成员而执行其行为。通常，“仅含 BH3 成员”可以结合于并拮抗促存活蛋白，导致凋亡增加 (5)。尽管这个系统或许存在一些冗余性，但这些家族成员中许多成员的组织特异性、转录调节作用和翻译后调节作用可以解释不同的生理学作用。
如同其他家族成员，Bok 基于序列同源性和与选择的抗凋亡家族成员相互作用而鉴定 (6,7)。尽管最初描述 Bok 在生殖组织如卵巢、睾丸和子宫中优势表达 (6)，但后续研究已经发现 Bok 在多种成体组织和发育组织中选择性表达 (7)。Bok 基因在人肿瘤中频繁地突变，表明抑癌基因活性 (8)。尽管 Bok 在结构上类似于促凋亡蛋白 Bax 和 Bak，但它似乎在功能上不同。小鼠中 Bok 丧失没有明显的效应表型 (9)。但是，附加研究已经证实 Bok 在对内质网应激作出反应的凋亡中发挥不同作用 (10,11)。Bok 的稳定性受内质网相关降解 (ERAD) 通路调节 (11)。Bok 表达由蛋白酶体抑制剂引起并触发由这些物质所致的凋亡 (11)。