间变性淋巴瘤激酶 (ALK) 是多效生长因子 (PTN) 的一种酪氨酸激酶受体，PTN 是与胚胎脑发育有关的生长因子 (1-3)。在表达 ALK 的细胞中，PTN 诱导 ALK 和下游效因子 IRS-1、Shc、PLCγ 和 PI3 激酶发生磷酸化 (1)。ALK 最初作为一种通过转位过程产生的核磷蛋白 (NPM)-ALK 融合蛋白发现 (4)。研究人员发现，NPM-ALK 融合蛋白是一种与间变性淋巴瘤相关的结构激活且会致癌的酪氨酸激酶 (4)。研究文献表明，NPM-ALK 激活 PLCγ 可能是有丝分裂活性的关键步骤，可能与间变性淋巴瘤的发病机理有关 (5)。
针对非小细胞肺癌 (NSCLC) 细胞系的研究文献，描述了与 ALK 和棘皮动物微管相关蛋白样 4 (EML4) 的不同的 ALK 致癌融合蛋白，并且在某些肺腺癌病例中存在相应融合转录蛋白。微管相关蛋白 EML4 的短氨基末端区域能融合到 ALK 的激酶结构域 (6-8)。
Cell Signaling Technology (CST) 公司使用 PhosphoScan^(R)(该公司开发用于发现磷酸化位点的 LC-MS/MS 平台) 鉴别 ALK 在 Tyr1096 位点的磷酸化。其他实验室也有报道，某些所选癌细胞系以及肿瘤中可见融合蛋白 NPM-ALK 在 Tyr1096 位点磷酸化，说明这对 NPM-ALK 功能 (9,10) 具有重要意义。