基本信息

一般描述

据统计，超过三分之二的人类蛋白质可以被磷酸化，这些磷酸化位点构成的庞大信号网络为人们评判细胞生理状态、鉴定疾病标志物、发现药物靶点提供了重要信息。因此，磷酸化蛋白质组学是当下蛋白质研究中非常重要的方向。然而，由于磷酸化的蛋白质相对于普通蛋白，具有低丰度和高动态性特点，因此对磷酸化蛋白质组学样品进行高特异性富集是降低样品复杂程度、提高磷酸化位点鉴定数目至关重要的一步。其中，固定化金属离子亲和色谱法（IMAC）是磷酸化蛋白质组学研究中常用的磷酸化肽段富集技术之一。本产品是新一代磷酸肽富集材料——Ti-IMAC。

优势和特点：

• 蛋白质磷酸化鉴定能力强，是常规固定化金属离子亲和色谱法（Fe³⁺-IMAC）的3倍以上，与TiO₂相比可以提高约30%，富集特异性可达95% ^[1] ；
• 与常规磷酸肽富集材料如TiO₂相比，磷酸肽富集效率更高 ^[2] ；
• 粒径：40-100μm，富集方法：溶液法/Tip柱法。

应用

2014年，Ti-IMAC材料被应用于人肝磷酸化蛋白质组的规模化分析之后，人肝组织磷酸化位点数据集比2008年多了将近100倍（图2） ^[3] 。

图1 Ti-IMAC材料的结构及结合磷酸肽的机制示意图^[4]

图2 Ti-IMAC被应用于人肝磷酸化蛋白质组的规模化分析，得到人肝组织最大的磷酸化位点数据集 ^[5]

参考文献

1. Yao Y, Dong J, Dong M, Liu F, Wang Y, Mao J, Ye M, Zou H. J. Chromatogr. A. 2017, 1498, 22–28.
2. Zhou, Houjiang,Low, Teck Y.,Hennrich, Marco L.,et al. Molecular & Cellular Proteomics. 2011,10(10):1.
3. Zhou H, Ye M, Dong J, Han G, Jiang X, Wu R, Han F. Journal of Proteome Research. 2008, 7, 3957-3967.
4. Zhou, H., Ye, M., Dong, J. et al. Nat Protoc.2013, 461–480.
5. Bian Y, et al. J. Proteomics. 2014, 96, 253-262.

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